SABERES CONCEPTUALES
UNIDAD N°1.
EL AGUA,COMPLEMENTO FUNDAMENTAL.
1.cuál es la importancia del agua para la bioquímica?
El agua es el elemento más importante para la vida en la Tierra. El 70 por ciento del planeta está formado por agua. A su vez, el ser humano y la mayoría de animales están constituidos por un 70 por ciento de agua, y las propias células de nuestro interior, en un 70 por ciento están compuestas por agua. Este dato ya nos está poniendo en antecedentes sobre la importancia biológica que tiene el agua para la vida y para los seres vivos que habitamos la Tierra.
2.¿Cómo es la estructura molecular del agua?Los átomos de hidrógeno y oxígeno establecen su vínculo 'prestándose' electrones para formar la molécula del agua. La fórmula H2O significa que una molécula de agua está formada por dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno
3.¿Cuáles son las Propiedades físicas del agua? Enumere y explique cada una de ellas.
TRABAJO EN WORD SOBRE EL AGUA
7. Qué significa pH y cuál es su importancia Bioquímica?
pH, término que indica la concentración de iones hidrógeno en una disolución. Se trata de una medida de la acidez de la disolución. El término (poder del hidrógeno') se define como el logaritmo de la concentración de iones hidrógeno, H+
8. Grafique la escala de pH y señale las zonas fuertes y débiles de los ácidos y los álcalis.
9. Cómo se calcula el pH de soluciones acuosas ácidos y bases fuertes?
Para calcular el pH, es necesario conocer la concentración de protones de la solución. En el caso de las soluciones de ácido fuerte, cada molécula de ácido cede todos los protones ácidos que posee, por lo tanto, la concentración molar de H+ es igual a la Molaridad del ácido multiplicada por su valencia, lo que es igual a la Normalidad del ácido. Entonces, para calcular el pH de una solución de ácido fuerte, simplemente se sustituye [H+] con la Normalidad del ácido en la fórmula de definición del pH:
pH=−log[H+]
[H+]=10−pH
pOH=−log[OH−]
pH+pOH=14
10. Cómo se calcula el pH de soluciones acuosas ácidos y bases débiles?
KA= [A-]* [H+]
HA
Kb= shif log ka
11. ¿Que significa Ionización de un acido y un álcali?
La ionización es el fenómeno químico o físico mediante el cual producen iones, estos son átomos o moléculas cargadas eléctricamente debido al exceso o falta de electrones respecto a un átomo o molécula neutra. A la especie química con más electrones que el átomo o molécula neutros se le llama anión, y posee una carga neta negativa, y a la que tiene menos electrones catión, teniendo una carga neta positiva. Hay varias maneras por las que se pueden formar iones de átomos o moléculas.
12. Que significa que pka y pkb?
La constante Ka, conocida como constante de disociación, de ionización, o constante de acidez, mide de manera cuantitativa la fuerza del ácido AH.
A mayor valor de Ka, mayor fuerza para el ácido (y mayor debilidad para la base conjugada de dicho ácido).
La constante Kb, conocida como constante de ionización de la base (de basicidad), o también como constante de disociación, mide la fuerza de la base.
Debido a que siempre se coge al agua como sustancia de referencia, los valores que toman Ka y Kb, permite colocar a diferentes sustancias de manera ordenada según su fuerza.
13.Como se ioniza un acido mono, di y tri protico?
Una constante de disociación ácida es un ejemplo particular de una constante de equilibrio. Para el equilibrio específico entre un ácido monoprótico, HA y su base conjugada A- en agua:
HA + H2O está en equilibrio con A- + H3O+
Después de modificar la expresión que define Ka tomando logaritmos y poniendo pH =-log 10 [H+] se obtiene:
PH= PKA +LOG A-
HA
Esta es una forma de la ecuación de Henderson-Hasselbalch, de la que pueden obtenerse las siguientes conclusiones:
A mitad de la neutralización [AH]/[A-] = 1; dado que log (1) = 0, el pH a mitad de la neutralización es numéricamente igual al pKa. Inversamente, cuando el pH = pKa, la concentración de AH es igual a la concentración de A-.
La región tamponada se extiende sobre el intervalo aproximado pKa ± 2, aunque el tamponamiento es débil fuera del rango de pKa ± 1. Cuando pKa ± 1, entonces [AH]/[A-] = 10 o 1/10.
Si se conoce el pH, se puede calcular la relación [AH]/[A-]. Esta relación es independiente de la concentración analítica del ácido.
Los Ácidos Dipróticos:
Los Ácidos Dipróticos son ácidos que en disolución acuosa donan 2 protones H+ por cada molécula. Estos ácidos pueden ser tanto ácidos orgánicos como ácidos inorgánicos.
El ácido sulfúrico H2SO4 es un ejemplo de ácido diprótico ya que en medio acuoso cada molécula dona 2 protones H+ en dos etapas:
1ª Etapa: H2SO4 (ac) → H+ (ac) + HSO4- (ac)
2ª Etapa: HSO4- (ac) → H+ (ac) + SO42- (ac)
Los ácidos polipróticos son ácidos que pueden perder más de un protón. La constante de disociación para el primer protón puede indicarse como Ka1 y las constantes de disociación de los sucesivos protones como Ka2, etc. El ácido fosfórico, H3PO4, es un ejemplo de ácido poliprótido que puede perder tres protones.
equilibrio Valor de pKa
H3PO4 está en equilibrio con H2PO4− + H+ pKa1 = 2.15
H2PO4− está en equilibrio con HPO42− + H+ pKa2 = 7.20
HPO42− está en equilibrio con PO43− + H+ pKa3 = 12.37
14. ¿Qué es una Solución buffer reguladora o tapón y cuál es su importancia para la vida?
Un tampón, buffer, solución amortiguadora o solución reguladora es la mezcla en concentraciones relativamente elevadas de un ácido y su base conjugada, es decir, sales hidrolíticamente activas. Tienen la propiedad de mantener estable el pH de una disolución frente a la adición de cantidades relativamente pequeñas de ácidos o bases fuertes. Este hecho es de vital importancia en diversos contextos en donde es necesario mantener el pH en un umbral estrecho, por ejemplo, con un leve cambio en la concentración de hidrogeniones en la célula se puede producir un paro en la actividad de las enzimas.
funcion es resistir cambio brusco de ph
15.Describa cómo reacciona una solución buffer al adicionar ácidos y álcalis
Cuando un "buffer" es adicionado al agua, el primer cambio que se produce es que el pH del agua se vuelve constante. De esta manera, ácidos o bases (álcalis = bases) adicionales no podrán tener efecto alguno sobre el agua, ya que esta siempre se estabilizará de inmediato.
16.¿Cuál es el pH de la saliva y Cómo funcionan los sistemas amortiguadores de la saliva?
El pH de la saliva es aproximadamente entre 6,5 y 7 y está compuesta de agua y de iones como el sodio, el cloro o el potasio, y enzimas que ayudan a la degradación inicial de los alimentos, cicatrización, protección contra infecciones bacterianas e incluso funciones gustativas.
17. ¿Como se calcula teóricamente el pH de una solución buffer? ( dar ejemplos).
PH = PKa + log [A-]
[HA]
ejemplo:
Calcular el pH de una solución tapón o buffer que se preparo disolviendo 0,25 moles/
litro de acido acético (CH3COOH) y 0,4/ litro moles de acetato de sodio CH3COONa(Ion acetato CH3COO-) Pka = 4,75
ph?
HA=0,25 m
A¯ =0,04
pka= 4,75
PH= PKA + log A¯
HA
PH= 4,75 + log 0,04
0,25
pH= 4,75 + log 0,16
PH= 4,75 +0,79
PH= 5,54 = PH ÁCIDO
18. Explique la acidosis y alcalosis metabólica.
La alcalosis metabólica es uno de los trastornos del equilibrio ácido-base en que una concentración baja de hidrogeniones circulantes y el consecuente aumento de la concentración de bicarbonato, eleva el pH del plasma sanguíneo por encima del rango normal (7.35-7.45).1 En la alcalosis metabólica se halla un pH arterial superior a 7.45 y un bicarbonato plasmático (HCO3-) superior a 25 mmol/l como alteraciones primarias, y un aumento de la presión parcial de CO2 (pCO2) por hipoventilación compensatoria.
La alcalosis metabólica se produce a causa de ganancia neta de [HCO3–] o de pérdida de ácidos no volátiles (en general HCl) procedentes del líquido extracelular.
La alcalosis metabólica se manifiesta por pH arterial alto, aumento de la [HCO3–] sérica y aumento de la PaCO2 a causa de la hipoventilación alveolar compensadora .
A menudo conlleva hipocloremia e hipokalemia. También podemos encontrar una retención de HCO3 como mecanismo compensador de una acidosis respiratoria.
El trastorno entraña una fase generadora, en la que la pérdida de ácido suele causar alcalosis, y una fase de "mantenimiento", en la que el riñón es incapaz de compensar mediante la eliminación de bicarbonato (HCO3–).
Los riñones y los pulmones regulan el estado ácido/base, los riñones poseen una impresionante capacidad de eliminar HCO3, y la persistencia de una alcalosis metabólica representa un fracaso de los riñones para eliminar HCO3 de la forma habitual.
La acidosis metabólica se desarrolla cuando se produce demasiado ácido en el cuerpo. También puede ocurrir cuando los riñones no pueden eliminar suficiente ácido del organismo. Hay diferentes tipos de acidosis metabólica:
Acidosis diabética (llamada también cetoacidosis diabética o CAD), que se presenta cuando hay una acumulación de cuerpos cetónicos (que son ácidos) durante una diabetes no controlada.
La acidosis hiperclorémica es causada por la pérdida de demasiado bicarbonato de sodio del cuerpo, que puede suceder con la diarrea intensa.
Enfermedad renal (acidosis tubular renal distal y acidosis tubular renal proximal)
Intoxicación con ácido acetilsalicílico (aspirin), etilenglicol (se encuentra en anticongelantes) o metanol
Deshidratación intensa
19.Explique la acidosis y alcalosis respiratoria.
La alcalosis respiratoria es ocasionada por un nivel bajo de dióxido de carbono en la sangre, lo cual puede deberse a:
Fiebre
Estar a grandes alturas
Falta de oxígeno
Enfermedad hepática
Enfermedad pulmonar, que lleva a la persona a respirar más rápido (hiperventilarse)
Intoxicación con ácido acetilsalicílico (aspirina)
La acidosis respiratoria se presenta cuando hay demasiado dióxido de carbono (un ácido) en el cuerpo. Este tipo de acidosis generalmente se presenta cuando el cuerpo es incapaz de eliminar suficiente dióxido de carbono del organismo a través de la respiración. Otros nombres para la acidosis respiratoria son acidosis hipercápnica y acidosis por dióxido de carbono. Las causas de la acidosis respiratoria incluyen:
Deformaciones en el tórax, como cifosis
Lesiones torácicas
Debilidad de los músculos en el tórax
Enfermedad pulmonar crónica
Uso excesivo de sedantes
20. Investigue una patología relacionada con el pH, salival o el pH sanguíneo.
Dr. Otto Wartburg descubrió que las células cancerosas sólo crecen en un estado de bajo consumo de oxígeno. Cuando las células y tejidos del organismo son ácidas (pH inferior a 6,5 a 7,0), pierden su capacidad para el intercambio de oxígeno y las células cancerosas son capaces de prosperar.
Por otro lado, cuando las células de su cuerpo y los tejidos son alcalinos (por encima de pH de 7,0) las células cancerosas tienen dificultades para sobrevivir debido a la alta cantidad de oxígeno presente. Un tejido alcalino tiene 20 veces más oxígeno que los tejidos se ácidos y ricos en este entorno de oxígeno impide el crecimiento del cáncer de células nuevas. En un pH de 8.0 o mayor, las células cancerosas y el cáncer que causan los microbios patógenos (virus, bacterias, hongos) no pueden sobrevivir.
La mayoría de la gente nace en este mundo con un pH cercano o neutro.
Si usted puede mantener el pH de los tejidos del cuerpo en alguna parte entre 6,5 a 7,0 que es muy difícil que se enferme.
Casi todas las personas con cáncer tienen una alta acidez. Hay dos razones principales: El estrés y la mala alimentación.
Hay tres pasos importantes que debe tomar para volver a alcalinizar su cuerpo y así evitar más mutaciones de célula cancerosa. No es suficiente hacer sólo un paso -tiene que hacer las tres cosas-, de lo contrario verá pocas mejoras.
Paso 1: alcalinizar el cuerpo rápidamente
Un paciente de cáncer siempre sufre de un exceso de la acidificación de los tejidos. Con el fin de privar al tumor de un entorno favorable, el valor de pH del tejido, se debe cambiar a partir del ácido a alcalino.
Esto es más fácil decirlo que hacerlo, porque todos los que forman la nutrición alcalina pierde el efecto deseado poco después de entrar en el torrente sanguíneo, ya que se utiliza en la sangre para el almacenamiento temporal, antes de que pueda llegar a los tejidos.
El organismo (cuerpo) siempre se esfuerza a través de mecanismos de regulación adecuados para mantener el pH del valor de la sangre alrededor de 7.4, lo cual es absolutamente esencial para la estabilidad de las hormonas, la adrenalina en particular. Una breve recapitulación de la ley de proporcionalidad inversa de los cambios de pH en sangre y del tejido conjuntivo: si el valor del pH arterial cae, el valor se eleva el pH de los tejidos (y viceversa).
Esto nos da una especie de palanca: debe ser posible para elevar indirectamente, un ácido de los tejidos-el valor de pH saludable al reducir el pH alcalino de la sangre valor ligeramente.
El exceso de acidificación de los tejidos se previene en un organismo sano (cuerpo) por el ácido láctico dextrógiro que se produce constantemente por el movimiento y la nutrición adecuada.
La acidificación de la sangre por medio de ácido láctico dextrógiro reduce el pH del valor de la sangre hasta que el pH y el valor de los tejidos alcanzar el mismo nivel.
El suministro continuo de ácido láctico dextrógiro finalmente asegura una restitución y fisiológicas sin problemas y el mantenimiento de un pH-valor de la sangre de 7,4 y un valor de pH del tejido por encima de esa cifra. Esto eliminará una condición previa indispensable para el continuo crecimiento de un tumor en un paciente de cáncer, es decir, el medio ambiente ácido. Los riñones y el hígado son capaces de llevar a cabo sus funciones de desintoxicación completa, por lo tanto, sentar las bases para una eliminación segura de que ocurran subsecuentemente los productos de desintegración de un tumor maligno.
Paso 2: Curación de la tensión interna
El cuerpo se convierte en el pH ácido (por enfermedad) en comparación con alcalinas (sanos), debido principalmente a la adrenalina empobrecida. Los niveles de adrenalina empobrecida son causados principalmente por la tensión interna prolongada, como resultado de una fuerte carga emocional y mental reacción negativa a la gran acontecimiento estresante o eventos en la vida de uno.
La supresión sentimientos resultantes de la ira, el odio, el resentimiento y el dolor que crean un desagüe y posible agotamiento de las reservas de adrenalina, la necesidad de expresarse y ser liberados de forma permanente, para evitar que el cuerpo de volver a una adrenalina baja, el estado de pH ácido.
Una herramienta debe ser utilizada para permitir la liberación semanal de sentimientos reprimidos profundamente de la ira, el odio, el resentimiento y el dolor, para eliminar los sentimientos de estrés y para prevenir una mayor acumulación de estrés.
También se recomienda que busque una ayuda profesional para ayudar a eliminar los dolores emocionales existentes.
Paso 3: Sustitución de la dieta
La nutrición es el tercer paso en la re-alcalinización del cuerpo. Deje de consumir las cosas que hacen que los niveles de mayor acidez en el cuerpo.
Por ejemplo, gaseosas de 2.0 ph! o el café de 4 ph! La mayoría de las cervezas están entre 2,5 a 4,2 dependiendo de la marca.
Las personas que consumen grandes cantidades de refrescos, café y/o la cerveza son generalmente ácidos y son imanes para la mayoría de enfermedades como el cáncer.
Por esta razón, es importante comer alimentos que son altamente alcalinos, y también de beber agua que es altamente alcalino. Los alimentos se dividen en aquellos que son ácidos produciendo y los que son alcalinos produciendo.
ES ESENCIAL PARA EL SOBREVIVIENTE DEL CÁNCER DE COMER EL 80% DE LOS ALIMENTOS ALCALINA (mínimo) y 20% NEUTRO SOLO LOS ALIMENTOS.
Limones, sandía, higos son muy alcalinos y materias primas frutas y hortalizas, especialmente son muy alcalinos formando.
Lista de alimentos
Alcalinizaste - Alimentos y Bebidas
Verduras: alfalfa, hierba de cebada, remolacha, hojas de remolacha, brócoli, zanahoria, repollo o col, coliflor, apio, acelga, Chlorella, pepino, dientes de león, berenjena, vegetales fermentados, ejotes, ajo, arvejas o guisantes, col rizada, lechuga, hongos, hojas de mostaza, cebolla, chirivía, pimientos, calabaza, rutabaga o nabo, rábano, espinaca, Spirulina, semillas germinadas, batatas, tomates, berro, trigo.
Frutas: manzana, albaricoque, aguacate o palta, banana o plátano, bayas, moras, melón, cerezas, coco, pasas, dátiles, higos, uvas, pomelo, melón dulce, limón, lima, melones, nectarina, naranja, durazno o melocotón, pera, piña, frambuesas, ruibarbo, frutillas o fresas, mandarina, tomate, frutas tropicales, sandía.
Otros: almendras, castañas, mijo, tempeh, tofu, suero de leche, canela, curry, jengibre, mostaza, chile, sal marina, Miso, Tamari, vinagre de manzana, polen de abeja, lecitina, melaza, probióticos, agria lácteos, jugo de verduras, jugo de frutas, agua mineral, Cesio: PH14, Potasio: PH14, Sodio: PH14, Calcio: pH 12, Magnesio: pH 9.
Neutro - Alimentos y Bebidas
Mantequilla, queso, miel, huevos, patatas o papas, aceites, porotos o frijoles, leche de soja, maíz, lentejas, aceitunas, moras, arándanos, ciruelas, ciruelas pasas, cebada amaranto, salvado de trigo, salvado de avena, maicena, harina de semillas de cáñamo, kamut, avena, harina de avena, quinua, todo el arroz, pasteles de arroz, centeno, espelta, trigo, germen de trigo, fideos, macarrones, espaguetis, harina de trigo, frijol negro, garbanzos, judías, lentejas, frijoles pintos, frijoles rojos, soya o soja, leche de soja, judías blancas, leche de arroz, leche de almendras.
Altamente ácidas - Alimentos y Bebidas
De lácteos y grasas / Carnes / Pescados: crema, helados de leche, anacardos, maní o cacahuetes, mantequilla de maní, tahini, nueces, tocino, carne, carpa, almeja, bacalao, cecina, merluza en alta mar o abadejo de res, pescado, cordero, langosta, mejillones, achuras, ostras, cerdo, conejo, salmón, sardinas, chorizo, vieiras, camarones, mariscos, atún, pavo, carne de venado.
Otros: azúcar, edulcorantes artificiales, azúcar morena, harina blanca, panes, frutas en conserva o ventanal, bollería, cereales refinados, chocolate, natillas, mermeladas, pasta blanca, encurtidos, mariscos, sal de mesa, yogurt, jarabe de maíz, alcohol, cacao, café, vinagre, mostaza, pimienta, refrescos o gaseosas, aspirina, productos químicos, drogas, tabaco, Coco-Cola: pH2, cerveza: pH2.5, Café: pH 4.
BIBLIOGRAFIA:
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UNIDAD N°2
PROTEÍNAS
UNIDAD N°1.
EL AGUA,COMPLEMENTO FUNDAMENTAL.
1.cuál es la importancia del agua para la bioquímica?
El agua es el elemento más importante para la vida en la Tierra. El 70 por ciento del planeta está formado por agua. A su vez, el ser humano y la mayoría de animales están constituidos por un 70 por ciento de agua, y las propias células de nuestro interior, en un 70 por ciento están compuestas por agua. Este dato ya nos está poniendo en antecedentes sobre la importancia biológica que tiene el agua para la vida y para los seres vivos que habitamos la Tierra.
3.¿Cuáles son las Propiedades físicas del agua? Enumere y explique cada una de ellas.
TRABAJO EN WORD SOBRE EL AGUA
7. Qué significa pH y cuál es su importancia Bioquímica?
pH, término que indica la concentración de iones hidrógeno en una disolución. Se trata de una medida de la acidez de la disolución. El término (poder del hidrógeno') se define como el logaritmo de la concentración de iones hidrógeno, H+
8. Grafique la escala de pH y señale las zonas fuertes y débiles de los ácidos y los álcalis.
9. Cómo se calcula el pH de soluciones acuosas ácidos y bases fuertes?
Para calcular el pH, es necesario conocer la concentración de protones de la solución. En el caso de las soluciones de ácido fuerte, cada molécula de ácido cede todos los protones ácidos que posee, por lo tanto, la concentración molar de H+ es igual a la Molaridad del ácido multiplicada por su valencia, lo que es igual a la Normalidad del ácido. Entonces, para calcular el pH de una solución de ácido fuerte, simplemente se sustituye [H+] con la Normalidad del ácido en la fórmula de definición del pH:
pH=−log[H+]
[H+]=10−pH
pOH=−log[OH−]
pH+pOH=14
10. Cómo se calcula el pH de soluciones acuosas ácidos y bases débiles?
KA= [A-]* [H+]
HA
Kb= shif log ka
11. ¿Que significa Ionización de un acido y un álcali?
La ionización es el fenómeno químico o físico mediante el cual producen iones, estos son átomos o moléculas cargadas eléctricamente debido al exceso o falta de electrones respecto a un átomo o molécula neutra. A la especie química con más electrones que el átomo o molécula neutros se le llama anión, y posee una carga neta negativa, y a la que tiene menos electrones catión, teniendo una carga neta positiva. Hay varias maneras por las que se pueden formar iones de átomos o moléculas.
12. Que significa que pka y pkb?
La constante Ka, conocida como constante de disociación, de ionización, o constante de acidez, mide de manera cuantitativa la fuerza del ácido AH.
A mayor valor de Ka, mayor fuerza para el ácido (y mayor debilidad para la base conjugada de dicho ácido).
La constante Kb, conocida como constante de ionización de la base (de basicidad), o también como constante de disociación, mide la fuerza de la base.
Debido a que siempre se coge al agua como sustancia de referencia, los valores que toman Ka y Kb, permite colocar a diferentes sustancias de manera ordenada según su fuerza.
13.Como se ioniza un acido mono, di y tri protico?
Una constante de disociación ácida es un ejemplo particular de una constante de equilibrio. Para el equilibrio específico entre un ácido monoprótico, HA y su base conjugada A- en agua:
HA + H2O está en equilibrio con A- + H3O+
Después de modificar la expresión que define Ka tomando logaritmos y poniendo pH =-log 10 [H+] se obtiene:
PH= PKA +LOG A-
HA
Esta es una forma de la ecuación de Henderson-Hasselbalch, de la que pueden obtenerse las siguientes conclusiones:
A mitad de la neutralización [AH]/[A-] = 1; dado que log (1) = 0, el pH a mitad de la neutralización es numéricamente igual al pKa. Inversamente, cuando el pH = pKa, la concentración de AH es igual a la concentración de A-.
La región tamponada se extiende sobre el intervalo aproximado pKa ± 2, aunque el tamponamiento es débil fuera del rango de pKa ± 1. Cuando pKa ± 1, entonces [AH]/[A-] = 10 o 1/10.
Si se conoce el pH, se puede calcular la relación [AH]/[A-]. Esta relación es independiente de la concentración analítica del ácido.
Los Ácidos Dipróticos:
Los Ácidos Dipróticos son ácidos que en disolución acuosa donan 2 protones H+ por cada molécula. Estos ácidos pueden ser tanto ácidos orgánicos como ácidos inorgánicos.
El ácido sulfúrico H2SO4 es un ejemplo de ácido diprótico ya que en medio acuoso cada molécula dona 2 protones H+ en dos etapas:
1ª Etapa: H2SO4 (ac) → H+ (ac) + HSO4- (ac)
2ª Etapa: HSO4- (ac) → H+ (ac) + SO42- (ac)
Los ácidos polipróticos son ácidos que pueden perder más de un protón. La constante de disociación para el primer protón puede indicarse como Ka1 y las constantes de disociación de los sucesivos protones como Ka2, etc. El ácido fosfórico, H3PO4, es un ejemplo de ácido poliprótido que puede perder tres protones.
equilibrio Valor de pKa
H3PO4 está en equilibrio con H2PO4− + H+ pKa1 = 2.15
H2PO4− está en equilibrio con HPO42− + H+ pKa2 = 7.20
HPO42− está en equilibrio con PO43− + H+ pKa3 = 12.37
14. ¿Qué es una Solución buffer reguladora o tapón y cuál es su importancia para la vida?
Un tampón, buffer, solución amortiguadora o solución reguladora es la mezcla en concentraciones relativamente elevadas de un ácido y su base conjugada, es decir, sales hidrolíticamente activas. Tienen la propiedad de mantener estable el pH de una disolución frente a la adición de cantidades relativamente pequeñas de ácidos o bases fuertes. Este hecho es de vital importancia en diversos contextos en donde es necesario mantener el pH en un umbral estrecho, por ejemplo, con un leve cambio en la concentración de hidrogeniones en la célula se puede producir un paro en la actividad de las enzimas.
funcion es resistir cambio brusco de ph
15.Describa cómo reacciona una solución buffer al adicionar ácidos y álcalis
Cuando un "buffer" es adicionado al agua, el primer cambio que se produce es que el pH del agua se vuelve constante. De esta manera, ácidos o bases (álcalis = bases) adicionales no podrán tener efecto alguno sobre el agua, ya que esta siempre se estabilizará de inmediato.
16.¿Cuál es el pH de la saliva y Cómo funcionan los sistemas amortiguadores de la saliva?
El pH de la saliva es aproximadamente entre 6,5 y 7 y está compuesta de agua y de iones como el sodio, el cloro o el potasio, y enzimas que ayudan a la degradación inicial de los alimentos, cicatrización, protección contra infecciones bacterianas e incluso funciones gustativas.
17. ¿Como se calcula teóricamente el pH de una solución buffer? ( dar ejemplos).
PH = PKa + log [A-]
[HA]
ejemplo:
Calcular el pH de una solución tapón o buffer que se preparo disolviendo 0,25 moles/
litro de acido acético (CH3COOH) y 0,4/ litro moles de acetato de sodio CH3COONa(Ion acetato CH3COO-) Pka = 4,75
ph?
HA=0,25 m
A¯ =0,04
pka= 4,75
PH= PKA + log A¯
HA
PH= 4,75 + log 0,04
0,25
pH= 4,75 + log 0,16
PH= 4,75 +0,79
PH= 5,54 = PH ÁCIDO
18. Explique la acidosis y alcalosis metabólica.
La alcalosis metabólica es uno de los trastornos del equilibrio ácido-base en que una concentración baja de hidrogeniones circulantes y el consecuente aumento de la concentración de bicarbonato, eleva el pH del plasma sanguíneo por encima del rango normal (7.35-7.45).1 En la alcalosis metabólica se halla un pH arterial superior a 7.45 y un bicarbonato plasmático (HCO3-) superior a 25 mmol/l como alteraciones primarias, y un aumento de la presión parcial de CO2 (pCO2) por hipoventilación compensatoria.
La alcalosis metabólica se produce a causa de ganancia neta de [HCO3–] o de pérdida de ácidos no volátiles (en general HCl) procedentes del líquido extracelular.
La alcalosis metabólica se manifiesta por pH arterial alto, aumento de la [HCO3–] sérica y aumento de la PaCO2 a causa de la hipoventilación alveolar compensadora .
A menudo conlleva hipocloremia e hipokalemia. También podemos encontrar una retención de HCO3 como mecanismo compensador de una acidosis respiratoria.
El trastorno entraña una fase generadora, en la que la pérdida de ácido suele causar alcalosis, y una fase de "mantenimiento", en la que el riñón es incapaz de compensar mediante la eliminación de bicarbonato (HCO3–).
Los riñones y los pulmones regulan el estado ácido/base, los riñones poseen una impresionante capacidad de eliminar HCO3, y la persistencia de una alcalosis metabólica representa un fracaso de los riñones para eliminar HCO3 de la forma habitual.
La acidosis metabólica se desarrolla cuando se produce demasiado ácido en el cuerpo. También puede ocurrir cuando los riñones no pueden eliminar suficiente ácido del organismo. Hay diferentes tipos de acidosis metabólica:
Acidosis diabética (llamada también cetoacidosis diabética o CAD), que se presenta cuando hay una acumulación de cuerpos cetónicos (que son ácidos) durante una diabetes no controlada.
La acidosis hiperclorémica es causada por la pérdida de demasiado bicarbonato de sodio del cuerpo, que puede suceder con la diarrea intensa.
Enfermedad renal (acidosis tubular renal distal y acidosis tubular renal proximal)
Intoxicación con ácido acetilsalicílico (aspirin), etilenglicol (se encuentra en anticongelantes) o metanol
Deshidratación intensa
19.Explique la acidosis y alcalosis respiratoria.
La alcalosis respiratoria es ocasionada por un nivel bajo de dióxido de carbono en la sangre, lo cual puede deberse a:
Fiebre
Estar a grandes alturas
Falta de oxígeno
Enfermedad hepática
Enfermedad pulmonar, que lleva a la persona a respirar más rápido (hiperventilarse)
Intoxicación con ácido acetilsalicílico (aspirina)
La acidosis respiratoria se presenta cuando hay demasiado dióxido de carbono (un ácido) en el cuerpo. Este tipo de acidosis generalmente se presenta cuando el cuerpo es incapaz de eliminar suficiente dióxido de carbono del organismo a través de la respiración. Otros nombres para la acidosis respiratoria son acidosis hipercápnica y acidosis por dióxido de carbono. Las causas de la acidosis respiratoria incluyen:
Deformaciones en el tórax, como cifosis
Lesiones torácicas
Debilidad de los músculos en el tórax
Enfermedad pulmonar crónica
Uso excesivo de sedantes
20. Investigue una patología relacionada con el pH, salival o el pH sanguíneo.
Dr. Otto Wartburg descubrió que las células cancerosas sólo crecen en un estado de bajo consumo de oxígeno. Cuando las células y tejidos del organismo son ácidas (pH inferior a 6,5 a 7,0), pierden su capacidad para el intercambio de oxígeno y las células cancerosas son capaces de prosperar.
Por otro lado, cuando las células de su cuerpo y los tejidos son alcalinos (por encima de pH de 7,0) las células cancerosas tienen dificultades para sobrevivir debido a la alta cantidad de oxígeno presente. Un tejido alcalino tiene 20 veces más oxígeno que los tejidos se ácidos y ricos en este entorno de oxígeno impide el crecimiento del cáncer de células nuevas. En un pH de 8.0 o mayor, las células cancerosas y el cáncer que causan los microbios patógenos (virus, bacterias, hongos) no pueden sobrevivir.
La mayoría de la gente nace en este mundo con un pH cercano o neutro.
Si usted puede mantener el pH de los tejidos del cuerpo en alguna parte entre 6,5 a 7,0 que es muy difícil que se enferme.
Casi todas las personas con cáncer tienen una alta acidez. Hay dos razones principales: El estrés y la mala alimentación.
Hay tres pasos importantes que debe tomar para volver a alcalinizar su cuerpo y así evitar más mutaciones de célula cancerosa. No es suficiente hacer sólo un paso -tiene que hacer las tres cosas-, de lo contrario verá pocas mejoras.
Paso 1: alcalinizar el cuerpo rápidamente
Un paciente de cáncer siempre sufre de un exceso de la acidificación de los tejidos. Con el fin de privar al tumor de un entorno favorable, el valor de pH del tejido, se debe cambiar a partir del ácido a alcalino.
Esto es más fácil decirlo que hacerlo, porque todos los que forman la nutrición alcalina pierde el efecto deseado poco después de entrar en el torrente sanguíneo, ya que se utiliza en la sangre para el almacenamiento temporal, antes de que pueda llegar a los tejidos.
El organismo (cuerpo) siempre se esfuerza a través de mecanismos de regulación adecuados para mantener el pH del valor de la sangre alrededor de 7.4, lo cual es absolutamente esencial para la estabilidad de las hormonas, la adrenalina en particular. Una breve recapitulación de la ley de proporcionalidad inversa de los cambios de pH en sangre y del tejido conjuntivo: si el valor del pH arterial cae, el valor se eleva el pH de los tejidos (y viceversa).
Esto nos da una especie de palanca: debe ser posible para elevar indirectamente, un ácido de los tejidos-el valor de pH saludable al reducir el pH alcalino de la sangre valor ligeramente.
El exceso de acidificación de los tejidos se previene en un organismo sano (cuerpo) por el ácido láctico dextrógiro que se produce constantemente por el movimiento y la nutrición adecuada.
La acidificación de la sangre por medio de ácido láctico dextrógiro reduce el pH del valor de la sangre hasta que el pH y el valor de los tejidos alcanzar el mismo nivel.
El suministro continuo de ácido láctico dextrógiro finalmente asegura una restitución y fisiológicas sin problemas y el mantenimiento de un pH-valor de la sangre de 7,4 y un valor de pH del tejido por encima de esa cifra. Esto eliminará una condición previa indispensable para el continuo crecimiento de un tumor en un paciente de cáncer, es decir, el medio ambiente ácido. Los riñones y el hígado son capaces de llevar a cabo sus funciones de desintoxicación completa, por lo tanto, sentar las bases para una eliminación segura de que ocurran subsecuentemente los productos de desintegración de un tumor maligno.
Paso 2: Curación de la tensión interna
El cuerpo se convierte en el pH ácido (por enfermedad) en comparación con alcalinas (sanos), debido principalmente a la adrenalina empobrecida. Los niveles de adrenalina empobrecida son causados principalmente por la tensión interna prolongada, como resultado de una fuerte carga emocional y mental reacción negativa a la gran acontecimiento estresante o eventos en la vida de uno.
La supresión sentimientos resultantes de la ira, el odio, el resentimiento y el dolor que crean un desagüe y posible agotamiento de las reservas de adrenalina, la necesidad de expresarse y ser liberados de forma permanente, para evitar que el cuerpo de volver a una adrenalina baja, el estado de pH ácido.
Una herramienta debe ser utilizada para permitir la liberación semanal de sentimientos reprimidos profundamente de la ira, el odio, el resentimiento y el dolor, para eliminar los sentimientos de estrés y para prevenir una mayor acumulación de estrés.
También se recomienda que busque una ayuda profesional para ayudar a eliminar los dolores emocionales existentes.
Paso 3: Sustitución de la dieta
La nutrición es el tercer paso en la re-alcalinización del cuerpo. Deje de consumir las cosas que hacen que los niveles de mayor acidez en el cuerpo.
Por ejemplo, gaseosas de 2.0 ph! o el café de 4 ph! La mayoría de las cervezas están entre 2,5 a 4,2 dependiendo de la marca.
Las personas que consumen grandes cantidades de refrescos, café y/o la cerveza son generalmente ácidos y son imanes para la mayoría de enfermedades como el cáncer.
Por esta razón, es importante comer alimentos que son altamente alcalinos, y también de beber agua que es altamente alcalino. Los alimentos se dividen en aquellos que son ácidos produciendo y los que son alcalinos produciendo.
ES ESENCIAL PARA EL SOBREVIVIENTE DEL CÁNCER DE COMER EL 80% DE LOS ALIMENTOS ALCALINA (mínimo) y 20% NEUTRO SOLO LOS ALIMENTOS.
Limones, sandía, higos son muy alcalinos y materias primas frutas y hortalizas, especialmente son muy alcalinos formando.
Lista de alimentos
Alcalinizaste - Alimentos y Bebidas
Verduras: alfalfa, hierba de cebada, remolacha, hojas de remolacha, brócoli, zanahoria, repollo o col, coliflor, apio, acelga, Chlorella, pepino, dientes de león, berenjena, vegetales fermentados, ejotes, ajo, arvejas o guisantes, col rizada, lechuga, hongos, hojas de mostaza, cebolla, chirivía, pimientos, calabaza, rutabaga o nabo, rábano, espinaca, Spirulina, semillas germinadas, batatas, tomates, berro, trigo.
Frutas: manzana, albaricoque, aguacate o palta, banana o plátano, bayas, moras, melón, cerezas, coco, pasas, dátiles, higos, uvas, pomelo, melón dulce, limón, lima, melones, nectarina, naranja, durazno o melocotón, pera, piña, frambuesas, ruibarbo, frutillas o fresas, mandarina, tomate, frutas tropicales, sandía.
Otros: almendras, castañas, mijo, tempeh, tofu, suero de leche, canela, curry, jengibre, mostaza, chile, sal marina, Miso, Tamari, vinagre de manzana, polen de abeja, lecitina, melaza, probióticos, agria lácteos, jugo de verduras, jugo de frutas, agua mineral, Cesio: PH14, Potasio: PH14, Sodio: PH14, Calcio: pH 12, Magnesio: pH 9.
Neutro - Alimentos y Bebidas
Mantequilla, queso, miel, huevos, patatas o papas, aceites, porotos o frijoles, leche de soja, maíz, lentejas, aceitunas, moras, arándanos, ciruelas, ciruelas pasas, cebada amaranto, salvado de trigo, salvado de avena, maicena, harina de semillas de cáñamo, kamut, avena, harina de avena, quinua, todo el arroz, pasteles de arroz, centeno, espelta, trigo, germen de trigo, fideos, macarrones, espaguetis, harina de trigo, frijol negro, garbanzos, judías, lentejas, frijoles pintos, frijoles rojos, soya o soja, leche de soja, judías blancas, leche de arroz, leche de almendras.
Altamente ácidas - Alimentos y Bebidas
De lácteos y grasas / Carnes / Pescados: crema, helados de leche, anacardos, maní o cacahuetes, mantequilla de maní, tahini, nueces, tocino, carne, carpa, almeja, bacalao, cecina, merluza en alta mar o abadejo de res, pescado, cordero, langosta, mejillones, achuras, ostras, cerdo, conejo, salmón, sardinas, chorizo, vieiras, camarones, mariscos, atún, pavo, carne de venado.
Otros: azúcar, edulcorantes artificiales, azúcar morena, harina blanca, panes, frutas en conserva o ventanal, bollería, cereales refinados, chocolate, natillas, mermeladas, pasta blanca, encurtidos, mariscos, sal de mesa, yogurt, jarabe de maíz, alcohol, cacao, café, vinagre, mostaza, pimienta, refrescos o gaseosas, aspirina, productos químicos, drogas, tabaco, Coco-Cola: pH2, cerveza: pH2.5, Café: pH 4.
BIBLIOGRAFIA:
UNIDAD N°2
PROTEÍNAS
1. ¿Qué es una proteína?
Las proteínas son macro moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces covalentes , conocidos como enlaces peptídicos. estos enlaces se establecen entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
Carbono
Hidrógeno
Oxígeno
Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen
2.¿Qué es un aminoácido y cuál es su estructura general?
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2)y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2)y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
3. ¿En qué consisten las propiedades acido- base de los aminoácidos?
podemos decir que el grupo amino de un aminoácido presenta un comportamiento básico, ya que se puede protonar para dar -NH3+, o que un grupo carboxilo, -COOH, presenta un comportamiento ácido, ya que se puede desprotonar para dar -COO–. Es decir, de forma muy general, podemos escribir, para cada uno de los grupos por separado en disolución acuosa:
Comportamiento básico del grupo amino de un aminoácido:
R-NH2 + H2O → R-NH3+ + OH–
R-NH2 + H2O → R-NH3+ + OH–
Comportamiento ácido del grupo carboxílico de un aminoácido:
R-COOH +H2O → R-COO– + H3O+
R-COOH +H2O → R-COO– + H3O+
En realidad, es más frecuente encontrar los aminoácidos en disolución acuosa (lo que vamos a explicar con mayor profundidad en esta entrada) con el grupo amino protonado y con el grupo carboxílico desprotonado. Es decir, la estructura genérica de un alfa-aminoácido es distinta a la que hemos indicado previamente y sería más exacto escribir:
4. ¿Qué es punto isoeléctrico y qué importancia tiene para la bioquímica?:
El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el número de cargas positivas se iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula. En el punto isoeléctrico la carga neta de la molécula es cero (0). En los aminoácidos los grupos ionizables corresponden a grupos carboxilos, amino, fenólicos y tiólicos.
5. ¿Cómo se forman las proteínas? ¿Cómo se forma un enlace peptídico?:
Las proteínas están formadas por enormes cadenas de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Se forman en un proceso denominado traducción que tiene lugar en los ribosomas de la célula. En ese proceso, a grandes rasgos, se interpreta la información genética del ARNm para formar los diferentes aminoácidos de la proteína y unirlos entre sí de forma que formen una proteína con sentido.
ENLACE PEPTÍDICO
Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemas vivientes y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua
6. ¿Cómo se clasifican las proteínas de acuerdo a su función y composición?
Las proteínas constituyen el grupo molecular más abundante en la naturaleza, lo cual dificulta su clasificación.
FUNCIONES.
Entre las funciones de las proteínas que se podrían denominar estáticas destacan las siguientes:
Estructural. Muchas proteínas forman estructuras celulares, como las membranas, las fibras contráctiles, los orgánulos vibrátiles, la sustancia intercelular y las estructuras cutáneas, entre otras.
Almacén de aminoácidos. Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos, lo que permite la síntesis de proteínas fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes, por tanto, en las semillas de vegetales y en los huevos de los animales.
Las proteínas activas, que componen el grupo más numeroso y complejo, realizan múltiples funciones:
Fisiológica. Este grupo comprende las proteínas que intervienen en los movimientos, los procesos homeostáticos (incluido el mantenimiento del pH), el transporte de otras moléculas, hormonas, etc.
Regulación genética. Algunas proteínas participan en los procesos de activación e inactivación de la información genética.
Catalizadora. Las proteínas que se incluyen en este grupo reciben el nombre de enzimas. Actúan como biocatalizadores favoreciendo las reacciones químicas que se producen en los seres vivos.
Inmunitaria. Ciertas proteínas proporcionan la identidad molecular de los organismos vivos (antígenos), mientras que otras (anticuerpos) rechazan cualquier molécula extraña que se introduzca en ellos.
CLASIFICACIÓN.
Aunque en ocasiones se emplea una clasificación basada en las funciones de las proteínas, con frecuencia se recurre a otros criterios, como su composición y complejidad, que permiten dividirlas en dos grandes grupos:
- Holoproteínas o proteínas simples. Están formadas únicamente por cadenas polipeptídicas, ya que en su hidrólisis (descomposición en subunidades) sólo se obtienen aminoácidos. Dicho de otra forma: están formadas exclusivamente por aminoácidos.
- Heteroproteínas, proteínas complejas o conjugadas. Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo prostético.
Holoproteínas.
Según su estructura tridimensional, las holoproteínas se subdividen en proteínas globulares (redondeadas, con un alto grado de plegamiento y normalmente solubles) y fibrilares (lineales, con una estructura terciaria menos compleja e insolubles).
Algunas proteínas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y hacerse insolubles. Éste es el caso de la transformación de fibrinógeno en fibrina durante el proceso de la coagulación sanguínea. Los filamentos de fibrina crean una red donde los glóbulos rojos quedan atrapados y forman el coágulo.
Entre las proteínas globulares destacan las siguientes:
- Albúminas. Constituyen un grupo de proteínas grandes, que desempeñan funciones de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Se pueden diferenciar a su vez en lactoalbúminas, ovoalbúminas y sero-albúminas, según se localicen en la leche, en la clara de huevo o en el plasma sanguíneo, respectivamente. Son las proteínas más grandes, pudiendo llegar a alcanzar masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica, su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas heteroproteínas, como la hemoglobina.
- Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporción de aminoácidos básicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y desempeñan un papel muy importante en los procesos de regulación génica,
Las proteínas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen en este grupo algunas proteínas muy conocidas:
- Queratina. Presente en las células de la epidermis de la piel y en estructuras cutáneas como pelos, plumas, uñas y escamas, es una proteína rica en el aminoácido cisteína.
- Colágeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Posee una estructura secundaria característica compuesta por tres cadenas trenzadas.
- Miosina. Esta proteína participa activamente en la contracción de los músculos.
- Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la dermis de la piel.
Heteroproteínas.
Según la naturaleza del grupo prostético, las heteroproteínas se clasifican en fosfoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas y nucleoproteínas.
- Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico. Ejemplos de fosfoproteínas son la vitelina, presente en la yema de huevo, y la caseína, abundante en la leche y proteína principal del queso.
- Glucoproteínas. Su grupo prostético está formado por un glúcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempeñan una función antigénica. Las gammaglobulinas con función de anticuerpos son, así mismo, glucoproteínas. También se incluyen en este grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el líquido sinovial presente en las articulaciones.
- Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido. Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguíneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol.
- Cromoproteínas. Tienen como grupo prostético una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color. Hemoglobina, porfirina, hemocianina, citocromos… pertenecen a este grupo.
- Nucleoproteínas. Su grupo prostético está formado por ácidos nucleídos. Las nucleoproteínas constituyen la cromatina y los cromosomas.
7. ¿Cuál es la diferencia entre una proteína y un polipéptido?:
Un polipéptido es solamente una secuencia de aminoácidos en cantidad variable (10-100 aminoácidos o más) sin estructura secundaria o terciaria. En las células eucariontes por ejemplo, los polipéptidos recién sintetizados salen de los ribosomas (ya sea libres o asociados al RER) y después pasan por procesos de maduración con los que adquieren su estructura (secundaria, terciaria o hasta cuaternaria) hasta ser una proteína funcional.
Un polipéptido es solamente una secuencia de aminoácidos en cantidad variable (10-100 aminoácidos o más) sin estructura secundaria o terciaria. En las células eucariontes por ejemplo, los polipéptidos recién sintetizados salen de los ribosomas (ya sea libres o asociados al RER) y después pasan por procesos de maduración con los que adquieren su estructura (secundaria, terciaria o hasta cuaternaria) hasta ser una proteína funcional.
8.Escriba los aminoácidos esenciales ( ESTRUCTURA QUIMICA) y no esenciales, utilice sus nombres y las abreviaturas de cada uno:
9. ¿Cuál es la diferencia entre una proteína simple y una conjugada?:
Las PROTEÍNAS SIMPLES están formadas por Aminoácidos como la UBIQUITINA (Formada por 53 Aminoácidos).
- Las Proteínas Simples o HOLOPROTEÍNAS son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente AMINOÁCIDOS.
Las PROTEÍNAS CONJUGADAS además de la Cadena Polipeptídica contiene un componente no Aminoacídico llamado GRUPO PROSTÉTICO (Azúcar, Lípido, Ácido Nucleico, etc.)
- Las Proteínas Conjugadas o HETEROPROTEÍNAS son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos.
La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina Grupo Prostético.
10.¿Qué importancia tiene la forma de una proteína para la bioquímica?
La importancia es fundamental y es que la bioquímica es sinónimo de vida y la vida de nosotros depende de las formas evolutivas de nuestras moléculas, si la forma evolutiva de las moléculas que tenemos nosotros cambia esa molécula deja de funcionar y si deja de funcionar , y si deja de funcionar , se tiene el gran problema , metabólico, patológico por eso se dice que las patologías provienen de la deformación de la moleculas de la vida (proteinas).
11Describa: Estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria de una proteína.
la estructura primaria. La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
La estructura secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.
A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.
EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.
Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar oxígeno).
12. ¿Cuáles son las Fuerzas intra-moleculares de la estructura terciaria?:
La estructura terciaria de las proteínas está afianzada por cuatro clases de interacciones: enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas, interacciones de van der Waals, y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura)y, recientemente se ha descubierto, como consecuencia de las investigaciones en materia de anatomía molecular, una estrecha relación entre las interacciones entre las regiones hidrofóbicas de las cadenas alifáticas radicales de las proteínas. Las interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de la proteína dirigen al polipéptido para constituir una estructura compacta
La estructura terciaria de las proteínas está afianzada por cuatro clases de interacciones: enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas, interacciones de van der Waals, y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura)y, recientemente se ha descubierto, como consecuencia de las investigaciones en materia de anatomía molecular, una estrecha relación entre las interacciones entre las regiones hidrofóbicas de las cadenas alifáticas radicales de las proteínas. Las interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de la proteína dirigen al polipéptido para constituir una estructura compacta
13. ¿Qué significa desnaturalización?:
la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.
14.Describa los Factores que inciden en la desnaturalización.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
- La polaridad del disolvente.
- La fuerza iónica.
- El pH.
- La temperatura.
15.Realice la clasificación de las proteínas según su función.
Las proteínas según su función se clasifican en:
Proteínas transportadoras. Como por ejemplo la hemoglobina que transporta oxígeno desde los alveolos pulmonares hacia las células(en forma de oxihemoglobina) y transporta dióxido de carbono desde las células hasta los alveolos pulmonares(en forma de carboxihemoglobina).
Proteínas de defensa o anticuerpos. como por ejemplo las inmunoglobulinas.
Proteínas reguladoras como las hormonas que regulan muchas funciones del organismo.
Proteínas de reserva . Como por ejemplo la ovoalbúmina, ferritín, etc.
Proteínas Catalizadoras. Como por ejemplo las enzimas que regulan la velocidad de las reacciones químicas durante la digestión de los alimentos.
Proteínas estructurales. Como por ejemplo la actina, la miosina que constituyen a los músculos.
II. Proponer.
1. Dada la siguiente estructura (H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-OH) mencione cada uno de los aminoácidos que compone la estructura del hexapeptido.
2. Teniendo en cuenta la secuencia de aminoácidos presentada en el ítem dos, plantee la estructura del tetra-peptido (utilice las estructuras de cada aminoácido y Proponga la adición de cada uno; hasta llegar al tetrapeptido propuesto).
3. A partir de la estructura de la leucina encuentre la forma iónica, la forma catiónica y su ion dipolar (utilice reacciones de tipo acido-base).
BIBLIOGRAFIA:
UNIDAD Nº3
ENZIMAS, CATALIZADORAS DE VIDA.
1. Enzima:
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
2. Sustrato:
Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran sustrato(s). El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. Por acción de la enzima, el sustrato se transforma en producto, se libera del sitio activo y queda libre para recibir otro sustrato. La ecuación general es la siguiente:
E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P
donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s)
(Nótese que sólo el paso del medio es irreversible.)
3. Energía de activación
La energía de activación o de reacción es un término que introdujo Arrhenius en 1889 y se define matemáticamente como:
es decir, la derivada del logaritmo natural de la constante de reacción respecto a la temperatura, multiplicada por la constante de los gases y por el cuadrado de la temperatura. La energía de activación puede tener un valor positivo o negativo.
La energía de activación en química y biología es la energía mínima que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada. Para que ocurra una reacción entre dos moléculas, éstas deben colisionar en la orientación correcta y poseer una cantidad de energía mínima. A medida que las moléculas se aproximan, sus nubes de electrones se repelen. Para superar esto se requiere energía (energía de activación), que proviene de la energía térmica del sistema, es decir la suma de la energía traslacional, vibracional, y rotacional de cada molécula. Si la energía es suficiente, se vence la repulsión y las moléculas se aproximan lo suficiente para que se produzca una reordenación de sus enlaces. La ecuación de Arrhenius proporciona una expresión cuantitativa para la relación entre la energía de activación y la velocidad a la que se produce la reacción. El estudio de las velocidades de reacción se denomina cinética química.
Un ejemplo particular es el que se da en la combustión de una sustancia. Por sí solos el combustible y el comburente no producen fuego, es necesario un primer aporte de energía para iniciar la combustión, que luego es autosostenida. El aporte de una pequeña cantidad de calor puede bastar para que se desencadene una combustión, haciendo la energía calórica aportada el papel de energía de activación, y por eso a veces a la energía de activación se la llama entalpía de activación.
Según su origen, este primer aporte de energía se clasifica como:
- químico: La energía química exotérmica desprende calor, que puede ser empleado como fuente de ignición.
- eléctrico: El paso de una corriente eléctrica o un chispazo produce calor.
- nuclear: La fusión y la fisión nucleares producen calor.
- mecánico: Por compresión o fricción, la fuerza mecánica de dos cuerpos puede producir calor.
4. Explique con un grafico como sucede la catálisis enzimática
5.cofactor:
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe nombre de holoenzima.
Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzima se denominan grupos prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o inorgánicos.
Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y moléculas orgánicas , denominadas coenzimas
6. ¿Cuál es la diferencia entre un activador y una coenzima?:
COENZIMA: Parte con unión débil y de fácil separación. Con peso molecular bajo, dializable, termoestable y no proteica
ACTIVADORES: Iones que aceleran la velocidad de una reacción Son cationes: Mg2+,Mn2+, Ca2+,K+ En ocasiones se unen a la apoenzima, pero más común es su combinación con el sustrato o la coenzima
7. ¿Qué es el sitio activo en una enzima y cuál es su importancia?.
El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de éste es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo sólo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación química del sustrato se conocen como residuos catalíticos.
El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura". Sin embargo, estudios posteriores han confirmado que el sitio activo es mucho más versátil y dinámico que el ojo de una cerradura.
8. Escriba las diferencias y semejanzas entre la teoría de ajuste inducido y llave candado.
En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. Este es el modelo del ajuste inducido (Figura animada de la derecha. Pulsar la opción "Recargar" del navegador para ver la animación). Sería algo así como un cascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
9. Explique los factores que afectan la velocidad de una reacción catalizada por enzimas.
Concentración de sustrato
la velocidad de reacción enzimática es directamente proporcional a la concentración del sustrato. En pequeña concentraciones la acción enzimática no se produce.
pH:
óptimo: pH al cual la enzima alcanza su máxima actividad. Por encima de éste o debajo de éste su actividad disminuye.
Temperatura:
la actividad enzimática aumenta con el aumento de la temperatura hasta llegar a un máximo (T óptima) luego decrece, temperatura altas desnaturalizan la enzima, temperaturas bajas las inhiben.
Activadores:
como los bioelementos y oligoelementos (Mn, Mg, K...), que incrementan la velocidad de reacción de la enzima
Inhibidores:
son sustancias generalmente pesadas y sus efectos puedes ser irreversibles; venenos o reversibles: competitivos: se unen en el centro activo, no-competitivos: se unen en cualquier otro lugar que no sea el centro activo.
10. .a continuación encontrara algunos factores que influyen en la actividad enzimática, en cada caso explique detalladamente como funcionan.
- cambios de concentración de sustrato.
La concentración de sustrato, desempeña un papel importante en diversas enzimas. Obviamente, esto se debe a una mayor concentración de sustrato, lo que significa, que una mayor cantidad de moléculas de sustrato están involucradas en la actividad de la enzima. Considerando que, una baja concentración de sustrato significa, que una menor cantidad de moléculas estará asociada a las enzimas. Esto a su vez, reduce la actividad de la enzima. Cuando la velocidad de una reacción enzimática es máxima y la enzima se encuentra en su estado más activo, un aumento en la concentración de sustrato, no hará ninguna diferencia en la actividad de la enzima. En esta condición, el sustrato es continuamente sustituido por un nuevo lugar activo de la enzima y no hay alcance para añadir esas moléculas adicionales
- cambios de concentración de enzima.
En cualquier reacción enzimática, la cantidad de las moléculas de sustrato que se trata es mayor, en comparación con la cantidad de las enzimas. Un aumento de la concentración de las enzimas, aumenta la actividad enzimática por la sencilla razón, de que más enzimas participan en la reacción. La velocidad de la reacción, es directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles. Sin embargo, esto no quiere decir, que un aumento constante en la concentración de las enzimas dará lugar a un aumento constante de la velocidad de reacción. Más bien, una muy alta concentración de enzimas, en donde todas las moléculas de sustrato ya se utilizan, no tiene ningún impacto sobre la velocidad de reacción. Para ser más exactos, una vez, que la velocidad de reacción haya alcanzado la estabilidad, un aumento en la cantidad de enzimas no afectará a la velocidad de reacción.
- cambios de temperatura
Todas las enzimas necesitan una temperatura favorable, para que funcionen correctamente. La velocidad de una reacción bioquímica, aumenta con la elevación de la temperatura. Esto se debe, a que el calor incrementa la energía cinética de las moléculas participantes, lo que produce una mayor cantidad de colisiones entre ellas. Por otra parte, se encuentra que sobre todo, en las condiciones de baja temperatura la reacción se vuelve lenta, ya que hay menos contacto entre el sustrato y la enzima. Sin embargo, las temperaturas extremas no son buenas para las enzimas. Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la molécula de la enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la velocidad de reacción. En otras palabras, una enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus funciones normales. En el cuerpo humano, la temperatura óptima a la cual la mayoría de las enzimas se encuentra altamente activas, es el intervalo de 95 ° F a 104 ° F (35 ° C a 40 ° C). Hay algunas enzimas, que prefieren una temperatura inferior a esta.
- cambios de Ph
La eficiencia de una enzima está ampliamente influenciada por el valor del pH de su entorno. Esto se debe a la carga de sus cambios de componentes aminoácidos, con el cambio en el valor de pH. Cada enzima se activa en un nivel de pH específico. En general, la mayoría de las enzimas se mantienen estables y funcionan bién en el intervalo de pH de 6 y 8. Sin embargo, hay algunas enzimas específicas, que solo funcionan bién en los entornos ácidos o básicos. El valor de pH favorable para una enzima específica, en realidad depende del sistema biológico en el que se está trabajando. Cuando el valor de pH se vuelve muy alto o demasiado bajo, entonces la estructura básica de la enzima sufre un cambio (o cambios). Como resultado, el lugar activo de la enzima no se une con el sustrato de la forma adecuada y la actividad de la enzima se afecta gravemente. La enzima puede incluso dejar de funcionar por completo.
- Efecto de los inhibidores
Como el nombre sugiere, los inhibidores són las sustancias, que tienen una tendencia de evitar las actividades de las enzimas. Los inhibidores de la enzima, interfieren con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes. Basado en esto, se dividen en dos categorías: los inhibidores competitivos y los inhibidores no competitivos. Un inhibidor competitivo, tiene una estructura que es la misma, que la de una molécula de sustrato, y por lo que se une al centro activado de la enzima fácilmente y restringe la formación de enlace del complejo enzima-sustrato. Un inhibidor no competitivo, es el que produce el cambio (o cambios), en la forma de las enzimas por la reacción con su lugar activo. En esta condición, la molécula del substrato, no puede unirse a la enzima y, por tanto, las actividades posteriores se bloquean.
- Presencia de cofactores.
Hay algunas enzimas, que tienen un lugar activo y uno o más lugares de regulación, y són conocidas como las enzimas alostéricas. Una molécula que se une con los lugares de la regulación, se conoce como el factor de alostérico. Cuando esta molécula en el entorno celular, forma un enlace no covalente débil en el lugar de la regulación, la forma de la enzima y su centro de activación se modifican. Generalmente, este cambio disminuye la actividad de la enzima, ya que inhibe la formación de un nuevo complejo enzima-sustrato. Sin embargo, hay algunos activadores alostéricos, que promueven la afinidad entre la enzima y el sustrato e influyen en el comportamiento enzimático positivamente.
II. INDAGAR:
1. ¿Qué es un inhibidor enzimático?:
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores; los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.
La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.
Muchos medicamentos son inhibidores enzimáticos, por lo que su descubrimiento y mejora es un campo de investigación activo en la bioquímica y la farmacología. La validez de un inhibidor enzimático medicinal suele venir determinada por su especificidad (su incapacidad de unirse a otras proteínas) y su potencia (su constante de disociación, la cual indica la concentración necesaria para inhibir a una enzima). Una alta especificidad y potencia asegura que el medicamento va a tener pocos efectos secundarios y por tanto una baja toxicidad.
Los inhibidores enzimáticos también son usados en la naturaleza y están implicados en la regulación del metabolismo. Por ejemplo, las enzimas en una ruta metabólica pueden ser inhibidas por los productos resultantes de sus respectivas rutas. Este tipo de retroalimentación negativa retarda el flujo a través de la ruta cuando los productos comienzan a acumularse y es una manera importante de mantener la homeostasis en una célula. Otros inhibidores enzimáticos celulares son proteínas que se unen específicamente e inhiben una diana enzimática. Esto puede ayudar a controlar enzimas que pueden ser dañinas para la célula, como las proteasas o nucleasas. Un buen ejemplo es el inhibidor de la ribonucleasa, que se une a esta enzima en una de las interacciones proteína–proteína más fuertes conocidas.1 Como inhibidores enzimáticos naturales también cabe destacar los venenos, que son usados como defensa contra los depredadores o como forma de matar a una presa.
2. Describir el efecto de los inhibidores competitivos y no competitivos sobre la actividad catalítica de una enzima.
En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.
En la inhibición no competitiva, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
La inhibición mixta, ,es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
3. ¿Qué es una enzima alosterica; explique cómo funcionan en relación con los efectores positivos y negativos?
Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro Ligando (bioquímica) en un sitio distinto de la molécula. Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta a la unión de otro en un sitio claramente diferente es la esencia del concepto de alostería o alosterismo. La alostería juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo. Las enzimas alostéricas no son necesariamente oligómeros como se pensaba anteriormente,1 y de hecho muchos sistemas han demostrado alostería en enzimas de una sola subunidad.2
Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro Ligando (bioquímica) en un sitio distinto de la molécula. Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta a la unión de otro en un sitio claramente diferente es la esencia del concepto de alostería o alosterismo. La alostería juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo. Las enzimas alostéricas no son necesariamente oligómeros como se pensaba anteriormente,1 y de hecho muchos sistemas han demostrado alostería en enzimas de una sola subunidad.2
Mientras que las enzimas sin dominios o subunidades acoplados muestran una cinética de Michaelis-Menten, la mayoría de las enzimas alostéricas tienen varios dominios o subunidades acoplados y muestran una unión cooperativa. En general, la cooperatividad en las enzimas alostéricas conduce a una dependencia sigmoidal con respecto a la concentración de sus sustratos en los sistemas positivamente cooperativos. Esto permite que las enzimas más alostéricas varíen mucho su actividad catalítica en respuesta a pequeños cambios en la concentración del efector. Las moléculas efectoras, que pueden ser el propio sustrato (efector homotrópico) o alguna otra molécula pequeña (efector heterotrópico), pueden hacer que la enzima sea más o menos activa alterando el equilibrio entre los estados de mayor y menor afinidad. Los sitios donde se unen los efectores heterotrópicos, llamados sitios alostéricos, son generalmente independientes del sitio activo aunque están acoplados termodinámicamente.
4. ¿Qué es un zimogeno
Zimogenos o proenzimas son precursores inactivos de las enzimas. Observe que este concepto es diferente a decir que son “enzimas inactivas”. Una enzima inactiva es una enzima que ha perdido su actividad debido a diferentes factores, como factores fisicos, quimicos o aun metabolicos.
Un zimogeno es una molecula que necesita ser activada para convertirse en una enzima activa, por lo que es mas exacto decir que los zimogenos son precursores de enzimas, que decir que son enzimas inactivas. Las enzimas digestivas, algunos factores de la coagulacion y otras proteinas son sintetizadas como zimogenos.
Un buen ejemplo de lo que ocurre cuando algunos zimogenos son activados “antes de tiempo”, en el interior de las celulas, se ve en la pancreatitis aguda , en la cual la activacion prematura de algunas de las enzimas pancreaticas como tripsina, fosfolipasa A2 y elastasa, producen la autodigestion del tejido pancreatico.
BIBLIOGRAFIA:
UNIDAD Nº4
LÍPIDOS Y MEMBRANAS BIOLÓGICAS.
1. ¿Cómo se define químicamente un lípido?.
Debido a su estructura, son moléculas hidrófobas (insolubles en agua), pero son solubles en disolventes orgánicos no polares como la bencina, el benceno y el cloroformo lo que permite su extracción mediante este tipo de disolventes. A los lípidos se les llama incorrectamente grasas, ya que las grasas son solo un tipo de lípidos procedentes de animales y son los más ampliamente distribuidos en la naturaleza.
Los lípidos cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva energética (como los triglicéridos), estructural (como los fosfolípidos de las bicapas) y reguladora como las hormonas.
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